Биохимия мышц и мышечного сокращения. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления Механизм мышечного расслабления
1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Ф н, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Ф н.
2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са 2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са 2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 90 0 .
3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Ф н из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 90 0 до 45 0 . В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.
4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.
5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.
Н 2 О
актин
АТФ-миозин
актин-миозин-АТФ миозин-АДФ-Ф н
АТФ актин
актин-миозин актин-миозин-АДФ-Ф н
АДФ, Ф н
Рис. 33.1. Цикл мышечного сокращения
Движущая сила мышечного сокращения – энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ.
Роль ионов кальция в регуляции мышечного сокращения
Ключевая роль в регуляции мышечного сокращения принадлежит ионам кальция (Са 2+). Миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться лишь при наличии в среде определенных концентраций ионов кальция. В покоящейся мышце концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины при участии Са 2+ -зависимой АТФазы. В состоянии покоя эта система активного транспорта накапливает кальций в цистернах саркоплазматического ретикулума и трубочках Т-системы.
Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва. В синапс выделяется ацетилхолин, который связывается с постсинаптическими рецепторами мышечного волокна. Далее потенциал действия распространяется вдоль сарколеммы к поперечным трубочкам Т-системы и происходит передача сигнала на цистерны саркоплазматического ретикулума. Последние начинают освобождать находящийся в них кальций в саркоплазму. Концентрация Са 2+ увеличивается с 10 -7 до 10 -5 ммоль/л. Кальций связывается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Открываются закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Актин взаимодействует с миозином, что инициирует сокращение мышечного волокна.
После прекращения действия двигательного импульса кальций с помощью Са 2+ -зависимой АТФазы откачивается из цитоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Уход кальция из комплекса с Тн-С приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина. Миозиновая «головка» отсоединяется от актина. Мышца расслабляется.
Кальций является аллостерическим модулятором мышечного сокращения.
Сократительная система представляет собой сложный многокомпонентный комплекс. Основными его частями являются ряд миофибриллярных белков (миозин, актин, актомиозин, тропонин, тропомиозин), ионы кальция, мак-роэргические соединения, обеспечивающие энергией процесс сокращения.
Рассмотрим вначале сократительные белки и их взаимодействие в процессе сокращения. Клетки мышечной ткани связаны в пучки удлиненных волокон (миофибриллы). Каждая миофибрилла состоит из повторяющихся единиц - сар-комеров. Саркомер содержит два типа филаментов-агрегатов из нескольких молекул белка (миозиновый филамент и акти-новый филамент). Миозиновые нити более толстые, а актино-вые нити тонкие. Диаметр толстых нитей равен примерно 15-17 нм, а диаметр тонких - около 6-7 нм. В саркомерах они расположены параллельно и в большей или меньшей степени перекрываются. Взаимодействие миозина и актина приводит к образованию актомиозинового комплекса. Молекула миозина состоит из двух а-спиралей. Миозин имеет как фибриллярную структуру, так и глобулярную на отдельных участках (головки миозина). Эти головки равномерно распределены вдоль толстой нити и обладают ферментативной активностью. Этими участками молекула миозина соединяется с соответствующими участками актина. С миозином может взаимодействовать лишь одна из форм актина (F-актин), которая является полимером G-актина. Молекула F-актина напоминает нитку бус, где отдельные фрагменты -молекулы глобулярного актина (G-актина).
В отличие от миозина, где имеются выступающие участки - головки миозина, актин не имеет выступов на поверхности, участки связывания расположены по всей длине акти-новых филаментов. Контакт толстых нитей с тонкими вызывает гидролиз АТФ. Миозин обладает высоким сродством к АТФ и способен самостоятельно расщеплять АТФ, однако в присутствии актина АТФазная активность миозина значительно возрастает. Освобождающаяся при гидролизе АТФ энергия приводит к изменению конформации головки миозиновой молекулы, что, в свою очередь, приводит к возникновению механической силы. Так химическая энергия переходит в механическую энергию мышечного сокращения.
В результате мышечного сокращения мышца укорачивается, но длина как миозиновых, так и актиновых филаментов остается неизменной. Это может быть только при взаимном скольжении толстых и тонких нитей. Полагают, что конфор-мационные изменения миозиновых головок приводят к их перемещению в новые центры связывания на актиновом фи-ламенте. Миозиновые филаменты втягиваются в промежутки между актиновыми филаментами.
Почему же, несмотря на постоянное наличие в мышце сократительных белков и АТФ, мышца сокращается лишь в определенные периоды времени? Установлено, что изложенный выше механизм приводится в действие изменением концентрации в саркоплазме ионов кальция. В состоянии расслабления концентрация ионов кальция в саркоплазме очень низка и составляет ниже 10"7 М. При увеличении концентрации элемента до 10~в М и выше создаются условия для соединения актина с миозином и расщепления АТФ актомиозино-вым комплексом.
Нервный импульс приводит к высвобождению кальция из поперечных мембранных трубочек мышечной клетки. Прекращение нервного импульса сопровождается обратным движением кальция, который переносится из саркоплазмы в пузырьки (цистерны) саркоплазматического ретикулума, где его концентрация достигает 10"3 М. Этот процесс, представляющий кальциевый насос (Са2+ - АТФаза), энергетически обеспечивается расходом АТФ. Таким образом, распад АТФ имеет место как в период сокращения, так и в период расслабления мышцы. Таким образом, именно концентрация кальция регулирует мышечную деятельность. Взаимодействие кальция с сократительными белками осуществляется через регуляторные белки мио-фибрилл - тропонин и тропомиозин. Именно тропонин является местом связывания кальция. Тропонин, взаимодействуя с тро-помиозином, образует комплекс, прикрепленный к актину. Конформационные изменения тропонина запускают сложный механизм мышечного сокращения. Эти конформационные изменения оказывают влияние на миозиновые головки толстых нитей, где возбуждается аденозинтрифосфатная активность, приводящая к механической работе мышечного сокращения.
Коротко пусковая роль кальция и его связь с сократительными белками может быть выражена следующим образом:
Са2+ -» тропонин -» тропомиозин -> актин -> миозин Остановимся на энергетическом обеспечении мышечного сокращения. Непосредственным источником энергии для сокращения мышцы является АТФ, его гидролиз. Однако имеющегося количества АТФ в мышце может хватать лишь для выполнения сокращения в течение долей секунды. Тем не менее мышца готова ответить на нервный импульс сокращением в любой момент, что свидетельствует о наличии достаточно высокого и постоянного уровня АТФ в мышце. Непрерывный распад АТФ и постоянство содержания этого макроэрга в мышечных клетках предполагает непрерывный ресинтез АТФ. Какие же процессы работают на обеспечение постоянства количества АТФ в мышце?
Мышцы содержат резервные запасы макроэрга в форме креа-тинфосфата, количества которого в покоящейся ткани в 6 раз превышают количества АТФ. Креатинфосфат при участии фермента креатинкиназы передает фосфатную группу на АДФ с образованием АТФ и креатинина, причем креатинфосфат характеризуется более высокой способностью к переносу фосфатных групп, чем АТФ. После завершения сокращения или когда генерация АТФ в мышце превышает его использование, креатин-киназа катализирует фосфорилирование креатина за счет АТФ.
Следующей альтернативной системой генерации АТФ является аденилаткиназная реакция:
2 АДФ АТФ + АМФ
Распад АТФ при мышечном сокращении приводит к увеличению содержания АДФ, тогда как аденилаткиназная реакция - к увеличению содержания АМФ. Увеличение содержания АДФ и АМФ приводит к снижению энергетического заряда, что, в свою очередь, стимулирует гликолиз, цикл три-карбоновых кислот, окислительное фосфорилирование - процессы, которые сопровождаются образованием АТФ.
Мышца содержит значительное количество энергетического материала - гликогена. На долю мышц приходится около 75% всего гликогена организма. Распад гликогена сопровождается образованием промежуточного продукта - глюкозо-6-фосфата. В отличие от печени (где также содержится гликоген) мышца не обладает дефосфорилирующим ферментом и не по-ставляет глюкозу в кровь. Более того, мышцы задерживают глюкозу, которую они предпочитают другим источникам энергии в период повышенной мышечной активности. Распад гликогена и глюкозы в мышце приводит к образованию пирови-ноградной и молочной кислоты. При длительной работе мышца испытывает недостаток кислорода, поэтому пировиноградная кислота переходит в молочную кислоту, избыток которой характерен для анаэробных условий. Анаэробный гликолиз и гликогенолиз энергетически менее выгодны по сравнению с распадом углеводов в аэробных условиях. Тем не менее он очень важен, так как позволяет мышце работать при длительных мышечных нагрузках, всегда сопровождающихся недостатком кислорода. Следует отметить, что анаэробный гликолиз при длительных нагрузках подключается после использования мышцей креатинфосфата. В активно сокращающихся скелетных мышцах скорость гликолиза значительно превосходит скорость цикла трикарбоновых кислот. При длительной работе умеренной интенсивности энергетика обеспечивается АТФ, полученным в результате аэробного окисления субстратов.
Для покоящейся мышцы энергетика обеспечивается в основном распадом жирных кислот, а значит, метаболизм покоящейся мышцы существенно отличается от метаболизма активно работающей мышцы.
В раннюю стадию голодания метаболическим топливом для скелетных мышц являются свободные жирные кислоты, мобилизованные из жировой ткани. Жирные кислоты обеспечивают 50-60% энергии скелетных мышц в состоянии покоя и при сокращении. В отличие от глюкозы, использование жирных кислот мышцами не требует дополнительной гормональной регуляции инсулина.
В поздние стадии голодания скелетные мышцы используют кетоновые тела, синтезируемые печенью. Использование жирных кислот и кетоновых тел сохраняет глюкозу для других тканей, которые тратят глюкозу как основной метаболический субстрат. Мышцы не могут использовать жирные кислоты или кетоновые тела в качестве источника энергии при анорексии.
Разветвленные аминокислоты (лейцин, изо лейцин, валин) распадаются при голодании животного как источники энергии для поперечно-полосатой и сердечной мышц. Первым этапом катаболизма разветвленных аминокислот является реакция трансаминирования с участием а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты и трансаминирование глутамата с пировиноградной кислотой для получения алани-на. Алании конвертируется в глюкозу в печени.
Энергетика сердечной мышцы лишь на 1/3 обеспечивается распадом углеводов. Более предпочтительным энергетическим субстратом является ацетоуксусная кислота. Существенные нарушения структуры и биохимического состояния мышц (мышечная дистрофия) наблюдаются у телят, овец и птиц при недостатке витамина Е. Для мышечной дистрофии характерно усиление поглощения мышцами кислорода. Содержащиеся в мембранах ненасыщенные жирные кислоты окисляются до активных радикалов и перекисей, обладающих повреждающими свойствами, в частности, повреждаются мембраны лизосом, содержащих большое количество гидролитических ферментов. Эти ферменты разрушают мышечные волокна, о чем свидетельствует увеличение содержания в моче креатина, предшественника креатинфосфата. Фракционный состав белков мышечной ткани при мышечной дистрофии меняется - увеличивается фракция белков стромы и сарко-плазматических белков, а содержание миофибриллярных белков существенно снижается. Таким образом, в мышце уменьшается концентрация основных белков сократительного аппарата - миозина и актина, что не может не отразиться на сократительной способности мышцы. Ситуация усугубляется и недостатком креатинфосфата, участвующего в синтезе АТФ, непосредственно обеспечивающего мышечное сокращение энергией.
Имеются убедительные данные, что мышечная дистрофия связана не только с недостатком витамина Е, но и с недостатком других антиоксидантов (витамина A, Se, глутатион).
Рассмотрим, к чему сводятся представления о механизме попеременного сокращения и расслабления мышц. В настоящее время принято считать, что биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий (рис. 20.8):
1) миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Н 3 РО 4 (P i), но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза . Поэтому данный процесс носит скорее стехиометрический, чем каталитический, характер (см. рис. 20.8, а);
По современным представлениям, в покоящейся мышце (в миофибрил-лах и межфибриллярном пространстве) концентрация ионов Са 2+ поддерживается ниже пороговой величины в результате связывания их структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети и так называемой Т-системой при участии особого Са 2+ -связывающего белка , получившего название кальсеквестрина, входящего в состав этих структур.
Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са 2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва (или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т-системы некоторого количества ионов Са 2+ в саркоплазму.
Как отмечалось, «чувствительность» актомиозиновой системы к ионам Са 2+ (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са 2+ до 10 –7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на)
Цель занятия: Изучить химический состав скелетных мышц, выяснить химизм мышечного сокращения и расслабления. Усвоить роль химических составных частей и структурных элементов в обменных процессах, обеспечивающих мышечную работу.
Специфической функцией мышц является обеспечение двигательной функции - сокращения и расслабления. В связи с выполнением этой важной функции строение мышечной клетки и ее химический состав имеет ряд специфических особенностей.
70-80% массы мышц составляет вода, 20-26% сухой остаток.
Характерным для мышц является высокое содержание белка 16,5-20,9%. Это обусловлено тем, что кроме белков, присущим и другим клеткам, в мышцах имеются специфические сократительные белки, составляющие 45% всех белков мышечной клетки. Остальную массу белков составляют белки саркоплазмы (около 30%) и белки стромы (15% от общего количества).
Скелетная мышца состоит из пучков волокон, заключенных в общую соединительную оболочку-сарколемму. Внутри каждого волокна находится около сотни или более миофибрилл, длинных специализированных органелл мышечной клетки, осуществляющих функции сокращения. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных нитей, так называемых филаментов двух типов - толстых и тонких, которые располагаются в ней гексагонально; каждый толстый филамент окружен шестью тонкими. Структурная связь между филаментами осуществляется только регулярно расположенными «поперечными мостиками». При сокращении и расслаблении филаменты тонкие скользят вдоль толстых и не изменяют своей длины. При этом связи между филаментами двух типов разрушаются и возникают вновь. Толстые нити главным образом состоят из белка миозина, а тонкие- из актина. Сократительный белок миозин характеризуется высокой молекулярной массой (более 440000).
Особенностью миозина является то, что он имеет участки, обладающие ферментативной активностью (АТФ - азная активность), проявляющаяся в присутствии Са2+. Под влиянием миозина АТФ расщепляется на АДФ и неорганический фосфат (Н3РО4). Выделяющаяся энергия используется для мышечного сокращения.
Актин - сократительный белок, с более низкой молекулярной массой (около 420000). Он может существовать в двух формах: глобулярной (G -актин) и фибриллярной (F - актин). F- актин- полимер G- актина. F - актин - активирует АТФ - азу миозина, что создает движущую силу, вызывающую скольжение тонких и толстых нитей друг относительно друга. Кроме этих двух основных белков сократительная система содержит регуляторные белки, локализованные в тонких (актиновых нитях) -тропомиозин В и тропонин, состоящий из трех субъединиц: J, С и Т.
Тропомиозин В имеет нитчатую спирализованную структуру и расположен в бороздке спиральной цепи F-актина. Тропонин связан с тропомиозином В и может образовывать комплексы с актином и миозином.
Комплекс тропомиозин В-тропонин называют расслабляющим белком, так как он связан с прцессом расслабления сократившейся фибриллы. Из тонких нитей выделены еще 2 белка: и - актин, являющийся, видимо, белками, укрепляющими сложную структуру тонких нитей. Ориенти ровочно в миофибрилле содержится миозина, актина, тропомиозина и тропонина по отношению к общему белку 55, 25, 15 и 5 % соответственно. Следует отметить еще два мышечных белка: миостромин и миоглобин. Миостромины составляют основу мышечной стромы, это труднорастворимые белки, не извлекаемые из мышцы солевыми растворами. Мышечная строма обладает эластичностью, что имеет существенное значение для расслабления мышцы после ее сокращения. Миоглобин - белок, содержащий железо и близкий по строению и функциям к белку эритроцитов - гемоглобину. Он обладает значительно - большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и, накапливая приносимый кровью кислород, является запасным резервуаром кислорода в мышце.
Из небелковых веществ следует отметить кроме АТФ прежде всего креатинфосфат (КФ) и гликоген. КФ - первый мощный резерв ресинтеза (восстановления) АТФ, затрачиваемый на мышечные сокращения. Гликоген - основной запасной углеводный источник энергии мышцы. Мышца содержит ряд промежуточных продуктов обмена углеводов: (пировиноградная, молочная кислоты и др.) и большое количество минеральных ионов. Наиболее высокое содержание в мышце К+ и РО4--, несколько меньше Nа +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fе3+, SО4--_.
Внутри мышечного волокна, под сарколеммой, находится саркоплазма - жидкий белковый раствор, окружающий сократительные элементы мышечного волокна - миофибриллы, а также другие структурные компоненты - органоиды, выполняющие определенную функцию. Это прежде всего - саркоплазматический ретикулум и Т-система, имеющие прямое отношение к мышечному сокращению. Саркоплазматический ретикулум непосредственно связан с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение из своих элементов и обратный транспорт Са2+ в мышечном волокне. По Т-системе передается изменение электрического потенциала поверхностной мембраны элементам ретикулума, что приводит в них к освобождению ионов Са, поступающих к фибриллам и запускающих процесс мышечного сокращения. Митохондрии - содержат ферменты окислительных процессов, осуществляющие образование основного источника энергии мышечного сокращения - АТФ.
В основе мышечного сокращения лежит продольное перемещение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга без изменения длины самих филаментов. Связь между филаментами осуществляется с помощью «поперечных мостиков» - головок миозина, выступающих с поверхности миозинового филамента и способных взаимодействовать с актином. Стимулом для включения сложного механизма мышечного сокращения служит нервный импульс, передаваемый на мышечную клетку двигательным нервом, быстро распространяющийся через сарколемму и вызывающий на окончании двигательного нерва (синапса) освобождение ацетилхолина - химического посредника (медиатора) в передаче нервного возбуждения. Выделение ацетилхолина на поверхность мембраны клетки создает разность потенциалов между ее наружной и внутренней поверхностью, связанную с изменением ее проницаемости для ионов Na+ и К+. В момент деполяризации сарколеммы деполяризуется и Т- система мышечной клетки. Так как Т-система контактирует со всеми фибриллами волокна, электрический импульс распространяется одновременно на все его саркомеры. Изменения в Т-системе сразу же передаются тесно прилегающим к ней мембранам ретикулума, вызывая увеличение их проницаемости, следствием чего является выход кальция в саркоплазму и миофибриллы. Сокращение происходит при увеличении концентрации Са2+ в пространстве между филаментами актина и миозина до 10-5 М.
Ионы Са2+ присоединяются к тропонину С (кальмодулину), что влечет за собой изменение конформации всего комплекса, тропомиозин отклоняется от головки миозина примерно на 20о, открывая активные центры актина, способные соединиться с миозином (заряженным энерг ией АТФ и находящимся в комплексе с АДФ и Фн в присутствии Mg++), образуя комплекс актомиозин.
Изменяется конформация глобулярной части молекулы миозина (головки), которая отклоняется на определенный угол, примерно на 45о от направления оси миозинового филамента и перемещает за собой тонкий актиновый филамент: происходит сокращение. Конформационное изменение миозина приводит к гидролизу АТФ под действием его АТФазы. АДФ и фосфатная группа выделяются в среду. Их место занимает другая молекула АТФ. В результате восстанавливается исходное состояние и рабочий цикл может повторяться. Частота рабочего цикла и его продолжительность определяется концентрацией Са2+ и наличием АТФ.
После прекращения действия двигательного импульса происходит обратный транспорт ионов Са2+ в саркоплазматический ретикулум, концентрация его между филаментами актина и миозина падает ниже 10-7 М, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин, укорачиваться и развивать тянущее напряжение в присутствии АТФ.
Происходит расслабление мышцы. Обратный транспорт
Са2+осуществляется за счет энергии, получаемой при расщеплении АТФ ферментом Са2+ - АТФазой. На перенос каждого иона Са2+ затрачивается 2 молекулы АТФ. Таким образом, энергия для сокращения и расслабления обеспечивается поступлением АТФ. Следовательно, между сокращениями постоянно должны возобновляться запасы АТФ. Мышцы обладают весьма мощными и совершенными механизмами восполнения (ресинтеза) расходуемой АТФ и поддержания ее концентрации на необходимом, оптимальном уровне для обеспечения различной по длительности и мощности работы.
Этой цели, наряду с высоким исходным АТФ, служит высокая активность дыхательных ферментов и способность мышцы в сравнительно короткое время (1-3 мин) увеличить уровень окислительного процесса во много раз. Увеличение кровоснабжения мышц при работе способствует увеличению притока кислорода и питательных веществ.
В начальный период может быть использован кислород, связанный с миоглобином. Возможность ресинтеза АТФ обеспечивается и внутренними механизмами клетки - высоким уровнем креатинфосфата, также высокой концентрацией гликогена и активностью ферментов гликолиза.
Вопросы к занятию
Морфологическая организация скелетной мышцы.
Роль внутриклеточных структур в жизнедеятельности мышечной клетки.
Структурная организация и молекулярное строение миофибрилл.
Химический состав мышцы.
Роль АТФ в сокращении и расслаблении мышечного волокна.
Механизм мышечного сокращения. Последовательность химических реакций в мышце при ее сокращении.
Расслабление мышцы.
Факторы, обеспечивающие мышечное сокращение:
Сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое;
Сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое;
актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина, что сопровождается конформационной перестройкой (поворот головки миозина).
Стадии мышечного сокращения:
Фиксация АТФ на головке миозина;
Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению;
Образование прочного комплекса «актин-миозин», разрушающегося только при сорбции новой молекулы АТФ;
Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.
Белки - регуляторы мышечного сокращения:
1) тропомиозин - фибриллярный белок, имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается в желобке между 2 спиралями G-актина. Соединяется «конец в конец», цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина;
2) тропонин - глобулярный белок, состоящий из 3 субъединиц: тропонина «Т», тропонина «С» и тропонина «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина. Тропонин Т (ТнТ) - отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин. Тропонин С (ТнС) - Ca2+- связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин. Тропонин I (ТнI) - ингибиторная субъединица - ненастоящий ингибитор, создающий лишь пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин «С» не связан с Са2+.
Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке:
Мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са2+;
Са2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазму) из депо - цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается;
Кальций связывается с тропонином «С». Возникают конформационные изменения молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина «I», так как молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.
-
Механизм мышечного сокращения .
Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке: - мышечное сокращение начинается с нервного импульса. -
Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
Структура поперечно-полосатой мышечной ткани. Поперечно-полосатая мускулатура состоит из чередующихся толстых и тонких нитей. -
Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц .
- транспорт гормонов и других метаболитов; - защита от чужеродных агентов; - регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме. -
В условиях интенсивной мышечной
Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц . -
В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц . -
В условиях интенсивной мышечной работы кислород не успевает поступать в клетку. При этом распад угл... подробнее ».
Механизм мышечного сокращения . Регуляция сокращения и расслабления мышц . -
Механизм сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом. -
Активное сокращение мышцы в изометрическом и изотоническом режимах. Изометрические условия– длина мышцы фиксирована, так что когда мышца сокращается в тех местах, где она
к ее первоначальной длине. -
Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом. -
Механизм принудительного продвижения венозной крови к сердцу с преодолением сил гравитации под воздействием ритмических сокращений и расслаблений скелетных мышц называется мышечным насосом.
Найдено похожих страниц:10
